Opioidpeptide sind Peptide, die an Opioid binden Rezeptoren im Gehirn; Opiate und Opioide ahmen die Wirkung dieser Peptide nach. Solche Peptide können vom Körper selbst hergestellt werden, beispielsweise Endorphine. Die Wirkungen dieser Peptide sind unterschiedlich, sie ähneln jedoch alle denen von Opiaten. Es ist bekannt, dass Opioid-Peptidsysteme im Gehirn eine wichtige Rolle bei der Motivation, der Emotion, dem Bindungsverhalten, der Reaktion auf Stress und Schmerzen und der Kontrolle der Nahrungsaufnahme spielen.
Opioidartige Peptide können auch aus teilweise verdauten Lebensmitteln (Casomorphinen, Exorphinen und Rubiscolinen) absorbiert werden. Die opioiden Lebensmittelpeptide haben eine Länge von typischerweise 4–8 Aminosäuren. Die körpereigenen Opioide sind in der Regel viel länger.
Opioidpeptide werden durch posttranslationale proteolytische Spaltung von Vorläuferproteinen freigesetzt. Die Vorläufer bestehen aus den folgenden Komponenten: einer Signalsequenz, die einem konservierten Bereich von etwa 50 Resten vorangeht; eine Region mit variabler Länge; und die Sequenz der Neuropeptide selbst. Die Sequenzanalyse zeigt, dass der konservierte N-terminale Bereich der Vorläufer 6 Cysteine enthält, die wahrscheinlich an der Bildung von Disulfidbindungen beteiligt sind. Es wird spekuliert, dass diese Region für die Verarbeitung von Neuropeptiden wichtig sein könnte. [1]
Im Körper produzierte endogene Opioide edit
endogene Opioidpeptide.
- Die Nukleotidsequenz des menschlichen Gens für Proopiomelanocortin (POMC) wurde 1980 charakterisiert. [2] Das POMC-Gen kodiert für endogene Opioide wie β-Endorphin und γ-Endorphin. [3]
- Das menschliche Gen für Enkephaline war isoliert und seine Sequenz wurde 1982 beschrieben. [4]
- Das menschliche Gen für Dynorphine (ursprünglich wegen der Sequenzähnlichkeit mit dem Enkephalin-Gen als "Enkephalin B" bezeichnet) wurde isoliert und seine Sequenz wurde 1983 beschrieben. [5]
- Das für das PNOC-Gen kodierende Gen Prepronociceptin, das in Nociceptin und möglicherweise zwei weitere Neuropeptide gespalten wird. [1]
- Adrenorphin, Amidorphin und Leumorphin wurden in den 1980er Jahren entdeckt.
- Die Endomorphine wurden in den 1990er Jahren entdeckt.
- Opiorphin und Spinorphin, Enkolin verhindern den Metabolismus von Enkephalinen.]
- Hämorphine, von Hämoglobin abgeleitete Opioidpeptide, einschließlich Hämorphin-4, Valorphin und Spinorphin, unter anderem.
Codein und Morphin werden auch im menschlichen Körper produziert. [6][7]
Opioid-Nahrungsmittelpeptide [ ]
Exogene Opioidsubstanzen werden im Gegensatz zu Endorphinen als Exorphine bezeichnet.
Exorphine umfassen Opioid-Nahrungsmittelpeptide wie Gluten-Exorphin und Opioid-Nahrungsmittelpeptide und sind hauptsächlich in Getreide und Tiermilch enthalten. Sie ahmen die Wirkungen von Endorphinen nach, weil sie an dieselben Opioidrezeptoren im Gehirn binden.
Dies sind die häufigsten Exorphine:
Amphibien-Opioidpeptide [ edit ]
Synthetische Opioidpeptide [
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