F-ATPase auch bekannt als F-Typ ATPase ist eine ATPase, die in bakteriellen Plasmamembranen in mitochondrialen inneren Membranen (in der oxidativen Phosphorylierung, wo sie als Komplex V bekannt ist) gefunden wird. und in Thylakoidmembranen aus Chloroplasten. Es nutzt einen Protonengradienten, um die ATP-Synthese voranzutreiben, indem der passive Fluss von Protonen durch die Membran in ihrem elektrochemischen Gradienten heruntergefahren wird und die durch die Transportreaktion freigesetzte Energie zur Freisetzung von neu gebildetem ATP aus der aktiven F-ATPase-Stelle verwendet wird. In einigen Bakterien können Natriumionen anstelle von Protonen verwendet werden. F-ATPasen gehören zusammen mit V-ATPasen und A-ATPasen zur Überfamilie verwandter ATP-Synthasen.
F-ATPase besteht aus zwei Domänen:
- die Domäne von F o die in die Membran integriert ist
- die Domäne von F 1 die peripher ist (auf der Seite der Membran, in die sich die Protonen bewegen)
Struktur [ edit ]
F o -F 1 1 Partikel bestehen hauptsächlich aus Polypeptiden. Das F 1- -Partikel enthält 5 Arten von Polypeptiden mit dem Zusammensetzungsverhältnis –3α: 3β: 1δ: 1γ: 1ε. Das F o hat die Zusammensetzung 1a: 2b: 12c. Zusammen bilden sie einen Drehmotor. Da die Protonen an die Untereinheiten der Domänen von F o binden, bewirken sie, dass sich Teile davon drehen. Diese Drehung wird von einer "Nockenwelle" in die Domäne F 1 übertragen. ADP und Pi (anorganisches Phosphat) binden sich spontan an die drei β-Untereinheiten der Domäne F 1 so dass bei jeder 120 ° -Drehung ATP freigesetzt wird (Rotationskatalyse).
Das mit dem Inhibitorprotein If1 komplexierte Bovine Mitochondrial F 1 -ATPase wird häufig in der einschlägigen Literatur zitiert. Beispiele für seine Verwendung können in vielen zellulären grundlegenden metabolischen Aktivitäten gefunden werden, wie Azidose und Alkalose und Atemgasaustausch.
Das o im F o steht für Oligomycin, da Oligomycin seine Funktion hemmen kann.
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